Kievuz

Биохимия Белков

Простые белки немногочисленны

Биохимия Белков

Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин).

Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в «чистом» виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами.

Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые и при выделении in vitro они оказываются свободным от других молекул — простым белком.

Альбумины 

Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой 69 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот.

В природе альбумины входят в состав не только плазмы крови (сывороточные альбумины), но и яичного белка (овальбумин), молока (лактальбумин), являются запасными белками семян высших растений.

Глобулины

Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые или нейтральные.

Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в «осадочных» пробах (тимоловая, Вельтмана).

Несмотря на то, что их относят к простым, часто содержат углеводные компоненты.

При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α1-глобулины, α2-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины.

Картина электрофореграммы (вверху) белков сыворотки крови
и полученной на ее основе протеинограммы (внизу) 

Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то их функции разнообразны: 

Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови и межклеточного матрикса от преждевременного разрушения, например, α1-антитрипсин, α1-антихимотрипсин, α2-макроглобулин.

Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин (переносит ионы железа), церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема).

γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.

Гистоны

Гистоны – внутриядерные белки массой около 24 кДа.

Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с дезоксирибо-нуклеиновой кислотой (ДНК), образуя дезоксирибо-нуклеопротеины.

Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, H2b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).

Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4. Гистон H1 связан с молекулой ДНК, не позволяя ей «соскользнуть» с гистонового октамера. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.

Далее такие «бусы» нуклеосом могут складываться в суперспираль и в более сложную структуру нуклеопротеина.

Благодаря гистонам и формированию более сложных структур размеры ДНК, в конечном итоге, уменьшаются в тысячи раз: на самом деле длина ДНК достигает 6-9 см (10–1), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10–6).

Протамины

Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, имеются в ядрах сперматозоидов многих организмов, в сперме рыб они составляют основную массу белка. Протамины являются заменителями гистонов и служат для организации хроматина в спермиях.

По сравнению с гистонами протамины отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%).

Также, в отличие от гистонов, протамины обладают только структурной функцией, регулирующей функции у них нет, хроматин в сперматозоидах неактивен.

Коллаген

Коллаген – фибриллярный белок с уникальной структурой, составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и носит название α-цепь. Насчитывается около 30 вариантов α-цепи коллагена, но все они обладают одним общим признаком – в большей или меньшей степени включают повторяющийся триплет [Гли-Х-Y], где X и Y – любые, кроме глицина, аминокислоты.

В положении X чаще находится пролин или, гораздо реже, 3-оксипролин, в положении Y встречается пролин и 4-оксипролин. Также в положении Y часто находится аланин, лизин и 5-оксилизин.

На другие аминокислоты приходится около трети от всего количества аминокислот.

Жесткая циклическая структура пролина и оксипролина не позволяет образовать правозакрученную α-спираль, но образует т.н. «пролиновый излом». Благодаря такому излому формируется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка. 

При синтезе коллагена первостепенное значение имеет гидроксилирование лизина и пролина, включенных в состав первичной цепи, осуществляемое при участии аскорбиновой кислоты. Также коллаген обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (глюкоза-галактоза) молекулы, связанные с ОН-группами некоторых остатков оксилизина.

Этапы синтеза молекулы коллагена

Синтезированная молекула коллагена построена из 3 полипептидных цепей, сплетенных между собой в плотный жгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм).

Полипептидные цепи прочно связаны между собой через ε-аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм.

Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.

Фибриллы коллагена очень прочны, они прочнее стальной проволоки равного сечения. В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген.

Гидроксилирование пролина осуществляет железо-содержащий фермент пролилгидроксилаза для которого необходим витамин С (аскорбиновая кислота).

Аскорбиновая кислота предохраняет от инактивации пролилгидроксилазу, поддерживая восстановленное состояние атома железа в ферменте.

Коллаген, синтезированный в отсутствии аскорбиновой кислоты, оказывается недостаточно гидроксилированным и не может образовывать нормальные по структуре волокна, что приводит к поражению кожи и ломкости сосудов, и проявляется как цинга.

Гидроксилирование лизина осуществляет фермент лизилгидроксилаза. Она чувствительна к влиянию гомогентизиновой кислоты (метаболит тирозина), при накоплении которой (заболевания алкаптонурия) нарушается синтез коллагена, и развиваются артрозы.

Время полужизни коллагена исчисляется неделями и месяцами. Ключевую роль в его обмене играет коллагеназа, расщепляющая тропоколлаген на 1/4 расстояния с С-конца между глицином и лейцином.

По мере старения организма в тропоколлагене образуется все большее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими. Это ведет к повышенной ломкости кости и снижению прозрачности роговицы глаза в старческом возрасте.

В результате распада коллагена образуется гидроксипролин. При поражении соединительной ткани (болезнь Пейджета, гиперпаратиреоидизм) экскреция гидроксипролина возрастает и имеет диагностическое значение.

Эластин

По строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обусловливает наличие спиральных эластичных участков.

Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры – десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

α-Аминогруппы и α-карбоксильные группы десмозина включаются в пептидные связи одной или нескольких белковых цепей.

Роль десмозина в соединении белков

Источник: https://biokhimija.ru/belki/prostye-belki.html

Лекция 5. Белки

Биохимия Белков
Подробности Обновлено 29.09.2012 17:09 4640

БЕЛКИ – это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

АМИНОКИСЛОТЫ

Это карбоновые кислоты, в составе которых присутствует аминогруппа

-NH2

такие образования аминокислоты образуются из карбоновых кислот путем их аминирования.

СН3 – СН2 – СООН СН2NH2 – СН2 — СООН
пропановая кислота аминопропановая кислота

Общим правилом является то, что аминогруппа и карбоксильная группа не могу быть присоединены к одному атому углерода. Для всех аминокислот характерно явление изомерии.

Касается изменения положения NH2 группы относительно углеводородного скелета.

СН3 – СН2 – СООН  СН2NH2 – СН2 — СООН
 В        А   В              А
В – аминопропановая кислота
СН3 – СНNH2 – CООН
А – аминопропановая кислота

Биологическое значение имеет гамма-аминомасляная кислота или ГАМК, которая является тормозным нейромедиатором в химических синапсах.

Н2NH2 – CH2 – CH2 – COOH   гамма-аминомасляная кислота.

В белках встречаются только А-аминокислоты

l-изомер d-изомер

в белках встречаются только L-изомеры. В целом аминокислоты хорошо растворимы в воде, могут образовывать эфирные соединения и соли, благодаря своей амфотерности. Это значит, что вещество может выступать как основание, так и кислота. Растворимость аминокислот в воде будет зависеть от длины и структуры радикала и с этой точки зрения аминокислоты делятся на:

  1. полярные или гидрофильные

  2. неполярные или гидрофобные.

Существует аминокислота без свободной аминогруппы – это уникальная аминокислота пролин. В состав белков в живых клетках входят 20 L-А аминокислот, часть из которых синтезируется в организме человека, но 10 аминокислот не синтезируются и поэтому являются незаменимыми.

Функции аминокислот.

  1. метаболическая или пластическая. Аминокислоты входят в состав более крупных соединений.

  2. регуляторная выполняют аминокислоты, которые могут выступать в качестве тормозных нейромидеаторов в нервных синопсах (например, ГАМК)

  3. сигнальная. Некоторые гормоны являются производными аминокислот. Например, стероидные гормоны, адреналин, норадленали являются производными аминокислоты тирозина.

ПЕПТИДЫ

Это органические соединения, которые образуются в результате реакции поликонденсации из аминокислот. С точки зрения строения можно выделить три группы пептидов:

  1. дипептиды – состоят из 2 аминокислотных остатков;

  2. олигопептиды – от 3 до 10 аминокислотных остатков;

  3. полипептиды – от 10 до 100 аминокислотных остатков.

Полипептиды, в которых количество аминокислотных остатков превышает 100, называются белками.

Реакция конденсации между 2 аминокислотами определяется их амфотерностью, при этом образуется так называемая пептидная связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой аминокислоты.

пептидная связь имеет свои особенности т.к. в ее состав входят электроотрицательные элементы. Азот оттягивает электронную плотность от водорода, поэтому водород приобретает частично положительный заряд.

Кислород также является электроотрицательным элементом, поэтому он стремится притянуть электронную плотность на себя, в результате связь между углеродом и азотом становится практически двойной.

Поскольку связь в пептидных группировках практически двойная, углеводородный скелет становится очень жестким и, соответственно, атомы кислорода и водорода не могут вращаться относительно него, поэтому эти атомы всегда занимают транс положение. Трансположение О2 и Н2 в пептидных группировках способствуют образованию в белках более сложного уровня организации, чем пептидная цепь.

Разнообразие пептидов зависит от длинны полипептидной цепи, а также от разнообразия аминокислотных остатков, входящих в состав полипептидов.

Функции полипептидов

  1. метаболическая. Полипептиды могут входить в состав более крупных соединений, например комплексных протеинов.

  2. сигнальная. На основе пептидов формируется большое количество гормонов, например, все гормоны гипофиза имеют пептидную природу. Среди них встречаются как крупные, так и достаточно мелкие гормоны. К важнейшим относятся:

    1. липотропный гормон – регулирует обмен липидов и жирных кислот;

    2. кортикотропный гормон гипофиза. Стимулирует синтез гормонов коры надпочечников;

    3. соматотропный гормон регулирует все процессы общего обмена, в большом количестве выделяется при различных инфекциях, травмах и после сильной физический нагрузки;

    4. гормоны группы эндорфинов – это гормоны, которые снижают болевые ощущения в организме и состояние депрессии.

  3. защитная или ингибиторная. Многие пептиды входят в состав антибиотиков, например стрептомицина, блеомицина.

БЕЛКИ

— это крупные полипептиды, в состав которых входят более 100 аминокислотных остатков. Классификация белков достаточно сложна, как правило, выделяют различные группы по их растворимости в спиртах или способности образовывать соли. Более простой является классификация, в которой учитывается положение белка в трехмерном пространстве или его конфигурацию.

Глобулярная структура 1:10

В одной молекуле могут находиться как фибриллярные, так и глобулярные участки. Части молекул, которые имеют разную пространственную конфигурацию, называются доменами.

 миозин

Все белки обладают определенным уровнем организации. Выделяют четыре уровня организации:

  1. Первичный
  2. Вторичный
  3. Третичный
  4. Четвертичный, который не является универсальным.

Первичный уровень организации

Представлен полипептидной цепью, т.е. образуется за счет формирования пептидных связей. На первичном уровне организации белки не функциональны. Этот уровень необходим для создания следующего вторичного уровня.

Вторичный уровень организации

Вторичный уровень организации создается за счет возникновения водородных связей, которые образуются между атомами О2 и Н2 разных пептидных группировок. Количество водородных связей определяет регулярность и нерегулярность вторичной структуры.

Регулярная структура определена большим количеством водородных связей и с этой точки зрения выделяют две структуры:

А – спираль

В – складчатый слой.

В А-спирали количество водородных связей наибольшее, однако, водородные связи возникают не чаще, чем между первым и четвертым аминокислотным остатком.

Трансположение атомов кислорода и водорода в пептидной группе приводит к тому, что молекула принимает вид правильной спирали.

А-спирали гидрофобны, поэтому они могут взаимодействовать друг с другом за счет гидрофобных связей. Именно поэтому А-спирали образуют трансмембранные домены белков.

В- складчатый слой, также образуется за счет водородных связей между пептидными группировками, однако эти связи более редкие, чем в А-спирали. Небольшое количество водородных связей в полипептиде определяет нерегулярную вторичную структуру, причем в одном белке могут быть участки, имеющие как регулярное, так и нерегулярное строение.

На регулярность строения белковой молекулы влияет характер и длинна радикала. С этой точки зрения все аминокислоты делятся на 2 группы:

Способствующие аминокислоты

Препятствующие аминокислоты

Дестабилизирующие аминокислоты (аминокислота пролин)

На вторичном уровне организации некоторые белки могут быть функциональноактивны, например коллаген и эластин белки рыхлой и плотной соединительной ткани, а также актин и миозин, это двигательные белки.

Третичный уровень организации

Третичный уровень организации возникает между радикалами аминокислотных остатков. Радикалы могут связываться за счет водородных гидрофобных электростатических взаимодействий, а также могут возникать ковалентные дисульфидные мостики, возникают в том случае, если в полипептидной цепи присутствует аминокислота цистеин.

На основе А-спирали формируют фибриллы, а на основе В-складчатого слоя формируют глобулы. Практически все белки на третичном уровне организации функциональны. На третичном уровне организации функциональны биологические катализаторы или ферменты.

Четвертичный уровень организации

Не является универсальным и характерен для немногих белков. На этом уровне организации белки состоят из нескольких полипептидных цепей, связаны нековалентными связями.

Полипептиды, входящие в состав четвертичной структуры получили название субьединицы или протомеры. Минимально 2 цепи – максимально – 10 цепей. Гемоглобин состоит из 2 А и 2 В цепей. К+/Na+ — насос, коровые частицы.

Для белков с третичным и четвертичным уровнем организации характерно явление временной или постоянной утраты функциональной активности это явление получило название денатурация, при денатурации за счет перехода на более низкий уровень организации, например на вторичный. Денатурация бывает обратимая и необратимая, причем факторы, вызывающие ее, разнообразны, например действие химических агентов, изменение РН, температура и давление.

Обратимая денатурация характерна для многих белков ферментов и является одним из механизмов регуляции их активности. При обратимой денатурации возможен обратимый переход белка в исходное состояние.

Процесс перехода белка в исходное состояние называется денатурацией. Примером необратимой денатурации является очень редкая аллергическая реакция на наркоз, которая называется злокачественная гипертермия.

Разрушение первичной структуры белка до аминокислотных остатков называется протеолизом.

Функции белков

  1. каталитическая или ферментативная. (См. далее)

  2. транспортная функция. Ее выполняют белки плазмы крови, например, гемоглобин, выполняет газотранспортную функцию, многие альбулины и глобулины плазмы транспортируют жирные кислоты витамины, лекарственные препараты ионы металлов.

    Например, белок феритин транспортирует железо. На мембране клеток локализовано большое количество переносчиков, которые транспортируют в клетку и из нее ионы, аминокислоты, глюкозу и т.д.

    примером является К+/Na+ — насос, Са2+ — насос, протонные помпы, переносчики для глюкозы и аминокислот.

  3. структурная. В соединительной ткани выполняется каллогеном и эластином, кроме того, в самих клетках существует так называемые скелетные фибриллы, которые определяют структуру клетки. К ним относятся белки кадгерины.

  4. двигательная. Ее осуществляют двигательные белки актин и миозин, создавая в клетке актомиозиновую систему. Особенно хорошо она развита в клетках поперечно исчерченной мускулатуры

  5. рецепторная. Ее выполняют белковые молекулы, которые локализованы в наружной мембране клеток. Они могут соединятся с сигнальными молекулами и изменять свою конформацию и передавать сигнал в клетку.

  6. защитная. Выполняют иммуноглобулины или антитела, которые препятствуют внедрению в организм любых антигенов. Некоторые клетки выделяют белки лейкины, лейцины и плакины, которые обладают бактерицидным действием.

    Белки системы свертывания крови препятствуют внезапным кровопотерям. Кроме того, в плазме крови существует две крупные белковые фракции, которые участвуют в работе иммунной системы. Эта система комплемента и пропердиновая система.

  7. индивидуализационная. Ее выполняют белки, локализованные на мембране наиболее известным системным антигеном является резус фактор

RH+ — белок на мембране эритроцитов есть

RH- — белок на мембране эритроцитов отсутствует.

  1. регуляторная. Большое количество гормонов имеют пептидную природу, например гормоны гипофиза и гормоны поджелудочной железы или инсулин.

    Кроме того, многие белки в плазме крови способны определять и регулировать ее физико-химические свойства, например онкотическое давление, суспензионная устойчивость, полиоидную стабильность. Буферные свойства крови, т.е.

    поддержание постоянного Рh. Все эти свойства определяет наличие белков альбуминов в плазме.

  2. контактная. Белки, входящие в состав наружных мембран клеток при взаимодействии друг с другом обеспечивают формирование межклеточных контактов, к таким белкам относятся кадгерины.

  3. ингибиторная. Многие пептиды входят в состав антибиотиков.

  4. токсическая. Многие пептиды и белки входят в состав различных ядов, например ферменты фосфолипазы встречаются в составе ядов змей (кобра) и токсине холерного вибриона.

  5. депонирующая. У животных белки практически не запасаются, а могут запасаться только в яйцеклетках в виде фосфопротеинов. У растений белки могут запасаться в виде гранул. У растений основной запас белков создается в семенах.

  6. энергетическая. Выполняется аминокислотами, но существует ряд трудностей связанных с наличием аминогруппы.

АК —— карбоновые кислоты —— nC2 ——- Н2О + СО2

АДФ+ФН ——АТФ

При превращении аминокислот в карбоновые кислоты возможно две ситуации:

  1. могут пройти реакции дезаминирования, при этом образуется аммиак, который является крайне токсическим соединением.

  2. возможны реакции переаминирования, при этом аминогруппа переносится на другую органическую молекулу, однако этот процесс требует затраты энергии.

Каталитическая функция белка

Основной функцией белков в клетки является каталитическая или ферментативная, т.е. белки в клетке выполняют роль катализаторов реакций. Помимо белков в клетке функцию катализаторов могут выполнять некоторые нуклеиновые кислоты, например малые ядерные РНК в этом случае эти кислоты называются рибозимы. С т.з. термодинамики в клетке могут проходить два типа реакций:

Спонтанные реакции, они идут без затраты энергии — это реакции распада ионив проходят с понижением свободной энергии вещества;

Реакции, которые не могут походить спонтанно для них требуется затрата энергии и к ним относятся реакции синтеза;

G1>G0 G1

Источник: http://biobox.spb.ru/lektsii/biokhimiya/135-belki.html

Биохимия белок

Биохимия Белков

БЕЛКИ или ПРОТЕИНЫ — это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, линейные гетерополимеры, структурным компонентом которых являются аминокислоты, связанные пептидными связями.

Кроме понятия «белок», в химии встречается термины «ПЕПТИД» и «ПОЛИПЕПТИД». Пептидом обычно называют олигомер, состоящий не более чем из 10 аминокислот.

Но встречаются и молекулы, содержащие от 10 до 100 аминокислот – они относятся к группе небольших ПОЛИПЕПТИДОВ, крупные же полипептиды могут содержать и более 100 аминокислот. Столько же аминокислот могут содержать и некоторые небольшие белки.

Поэтому граница по количеству аминокислотных остатков, а, стало быть, и по молекулярной массе, между белками и полипептидами, весьма условна.

В природе встречаются десятки тысяч различных белков. И все они отличаются друг от друга по пяти основным признаком.

Основные различия в строении белковых молекул

По количеству аминокислот

По соотношению количества различных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани коллагене 33% от общего количества аминокислот составляет глицин, а в молекуле белкового гормона инсулина, вырабатываемого в поджелудочной железе, содержание глицина гораздо меньше – всего 8%.

Различная последовательность чередования аминокислот. Это означает, что даже при одинаковом соотношении разных аминокислот в каких-нибудь двух белках порядок их расположения этих аминокислот различен, то это будут разные белки.

Количество полипептидных цепей в различных белках может варьировать от 1 до 12, но если больше единицы, то обычно четное (2, 4, 6 и т.п.)

По наличию небелкового компонента, который называется «ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА». Если ее нет, то это – простой белок, если есть – сложный белок

В природе встречается около 150 аминокислот. Для построения белков используются только 20 из них, хотя в метаболизме организма человека участвует большее количество аминокислот. Эти 20 аминокислот имеют несколько общих признаков строения (общие свойства аминокислот):

1. Все они являются альфа-аминокислотами. Аминогруппа общей части всех аминокислот присоединена к альфа-углеродному атому.

2. По стереохимической конфигурации альфауглеродного атома все они принадлежат к L-ряду.

Следовательно, все эти 20 аминокислот имеют совершенно одинаковый фрагмент молекулы. Различаются они по строению радикалов.

Молекула воды обладает полярными свойствами.

Атом кислорода сильнее притягивает электроны, чем атомы водорода, поэтому электронное облако смещено в сторону кислорода. Степень полярности определяется величиной частичных зарядов и расстоянием между центрами тяжести этих зарядов. Таким образом, молекула воды является диполем.

Молекулы воды структурированы и образуют кластеры.

В эти кластерные структуры хорошо встраиваются молекулы, которые сами являются полярными, потому что полярные вещества хорошо растворимы в воде. Полярными являются все те молекулы, которые содержат электроотрицательные атомы. В молекулах белков электроотрицательными атомами являются O (кислород), N (азот) и S (сера).

Высокая полярность обеспечивает остальные общие свойства аминокислот:

3. Хорошая растворимость в воде благодаря наличию общего фрагмента молекулы. Общий фрагмент обладает полярными свойствами, потому что содержит карбоксильную группу –COOH (при физиологическом значении pH эта группа заряжена отрицательно), и аминогруппы -NH2 (при физиологическом значении pH заряжена положительно).

4. Способность к электролитической диссоциации. Аминокислоты существуют в водном растворе в виде амфионов (биполярных ионов). В целом такая молекула при нейтральном значении pH (при pH=7) электронейтральна.

5. НаличиеИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКИ (ИЭТ, pI). (ИЭТ) — это значение pH среды, при котором молекула амфотерного вещества (например, аминокислоты) находится в электронейтральном состоянии.

РАЗЛИЧИЯ В СТРОЕНИИ АМИНОКИСЛОТ

Радикалы аминокислот могут значительно отличаться друг от друга по строению.

Если есть дополнительные карбоксильные группы в радикале, то заряд молекулы в нейтральной среде отрицателен, а ИЭТ такой молекулы находится в кислой среде.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная аминогруппа (NH2-группа), в нейтральной среде заряжена положительно. ИЭТ такой аминокислоты находится в щелочной среде (pI>7). К таким аминокислотам относятся лизин, аргинин и гистидин.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная карбоксильная группа (COOH-группа), в нейтральной среде заряжена отрицательно. ИЭТ такой аминокислоты находится в кислой среде (pI

Источник: http://satactive.ru/biohimija-belok/

6.Структуры белка — биохимия

Биохимия Белков

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. 

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана.

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей.

Тропоколлаген (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определенное расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга. 

Внутри существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы).

Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков.

Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он еще не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

Фиброин является гетеродимером, образованным двумя белковыми цепями. Его первичная структура состоит из повторяющейся аминокислотной последовательности (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n.

В свою очередь, повторяющиеся аминокислотные последовательности образуют антипараллельные складчатые β-слои, связанные водородными связями.

Эта структура обуславливает высокий предел прочности нитей паутин и шелка. Более прочный, чем кевлар, фиброин вдобавок ещё и высоко эластичен.

Эти качества делают его материалом, применяемым в различных областях, включая биомедицину и текстильное производство.

Структуры

Фиброин может образовывать три типа структур, называемых шёлк I, II и III. Шёлк I – натуральная форма фиброина, который выделяется из шёлкоотделительных желез тутового шелкопряда и присутствует в шелке-сырце. Шёлк II — структура фиброиновых молекул в крученой шёлковой пряже, его прочность выше, и он часто используется коммерчески в различных областях.

Шёлк III – недавно открытая структура фиброина, впервые замеченная профессором Региной Валуцци (Regina Valluzzi) с помощниками в Тафтском Уиниверситете. Шёлк III формируется преимущественно в растворах фиброинов на поверхности раздела (то есть границе между водой и воздухом, поверхность раздела вода-нефть и т.д.).

Исследование шёлка III для лучшего понимания его физической структуры, качеств и состава продолжается.

Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы,ногти, рога носорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др.

Согласно новой номенклатуре кератинов[1], в это семейство входят также цитокератины, образующие наиболее прочные элементы внутриклеточного цитоскелета эпителиальных клеток.

Структура белка

По вторичной структуре белка семейство кератинов разделяется на две группы:

  • α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.
  • β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях ( у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

Для первичной структуры α-кератинов характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных связей.

В отличие от α-кератинов поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями у β-кератинов отсутствуют. В полипептидной цепи каждый второй элемент — глицин. Характерно повторение последовательности «GSGAGA».

Для α-кератинов основным структурным компонентом являются цилиндрические микрофибриллы диаметром 75 А, состоящие из спирализованных, скрученных попарно протофибрилл.

Источник: https://www.sites.google.com/site/bio110303/home/struktury-belka

ovdmitjb

Add comment